아르기닌
l- 아르기닌 (기호 Arg 또는 R ) 으로도 알려진 아르기닌 [1] 은 단백질 의 생합성에 사용되는 α- 아미노산 입니다. [2] α- 아미노기 , α- 카르 복실 산기 , 구 아니 디노 기로 끝나는 탄소수 3 개 지방족 직쇄 로 이루어진 측쇄를 포함한다 . 생리적 pH에서, 카르 복실 산 (탈 양자화 -COO - , 아미노기가 양성자 화되어 (-NH) 3 + ), 및 구 아니 디노 그룹이 또한 구 아니 디늄 형태 (-C- (NH 양성자 수득되는 2) 2 + ), 아르기닌을 하전 된 지방족 아미노산으로 만듭니다. [3] 그것은 인 전구체 의 생합성을위한 산화 질소 . 코돈 CGU, CGC, CGA, CGG, AGA 및 AGG 로 인코딩 됩니다 .
 아르기닌의 골격 공식 | |||
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| 이름 | |||
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| 다른 이름들 2- 아미노 -5- 구 아니 디노 펜 탄산 | |||
| 식별자 | |||
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3D 모델 ( JSmol ) |
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| 3DMet |
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Beilstein 참조 | 1725411, 1725412 D , 1725413 L | ||
| 체비 |
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| ChEMBL |
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| ChemSpider |
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| DrugBank |
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| ECHA 인포 카드 | 100.000.738  | ||
| EC 번호 |
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Gmelin 참조 | 364938 D | ||
IUPHAR / BPS |
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| 케그 |
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| 망사 | 아르기닌 | ||
PubChem CID |
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| RTECS 번호 |
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| UNII |
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CompTox 대시 보드 ( EPA ) |
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인치
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스마일
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| 속성 | |||
화학식 | C 6 H 14 N 4 O 2 | ||
| 몰 질량 | 174.204 g · mol −1 | ||
| 외관 | 화이트 크리스탈 | ||
| 냄새 | 냄새 없는 | ||
| 녹는 점 | 260 ℃; 500 ° F; 533K | ||
| 비점 | 368 ° C (694 ° F, 641K) | ||
물에 대한 용해도 | 14.87g / 100mL (20 ° C) | ||
| 용해도 | 에틸 에테르에 불용성 에탄올에 약간 용해 | ||
| 로그 P | −1.652 | ||
| 산도 (p K a ) | 2.18 (카르 복실), 9.09 (아미노), 13.2 (구 아니 디노) | ||
| 열화학 | |||
열용량 ( C ) | 232.8 JK -1 mol -1 (23.7 ° C에서) | ||
표준 몰 엔트로피 ( S | 250.6 JK -1 mol -1 | ||
표준 형성 엔탈피 (Δ f H ⦵ 298 ) | −624.9–−622.3 kJ mol −1 | ||
표준 연소 엔탈피 (Δ c H ⦵ 298 ) | −3.7396–−3.7370 MJ mol −1 | ||
| 약리학 | |||
ATC 코드 | B05XB01 ( WHO ) S | ||
| 위험 | |||
| 안전 데이터 시트 | 참조 : 데이터 페이지 www.sigmaaldrich.com | ||
| GHS 픽토그램 |  | ||
| GHS 신호 어 | 경고 | ||
GHS 위험 성명 | H319 | ||
GHS 예방 문구 | P305 + 351 + 338 | ||
| 치사량 또는 농도 (LD, LC) : | |||
LD 50 ( 중앙 선량 ) | 5110 mg / kg (쥐, 경구) | ||
| 관련 화합물 | |||
관련 알칸 산 |
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관련 화합물 |
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| 보충 데이터 페이지 | |||
구조 및 특성 | 굴절률 ( n ), 유전 상수 ( εr ) 등 | ||
열역학 데이터 | 고체-액체-기체 상 거동 | ||
스펙트럼 데이터 | UV , IR , NMR , MS | ||
달리 언급 된 경우를 제외하고 표준 상태 (25 ° C [77 ° F], 100kPa)의 재료에 대한 데이터가 제공됩니다 . | |||
 확인 ( 무엇 입니까?)  | |||
| 정보 상자 참조 | |||
아르기닌은 개인의 발달 단계와 건강 상태에 따라 준 필수 또는 조건부 필수 아미노산으로 분류됩니다 . [4] 미숙아는 내부적으로 아르기닌을 합성하거나 생성 할 수 없기 때문에 아미노산이 영양 학적으로 필수적입니다. [5] 대부분의 건강한 사람들은 아르기닌을 보충 할 필요가 없습니다. 아르기닌은 모든 단백질 함유 식품의 구성 요소이고 [6] 시트룰린을 통해 글루타민 에서 체내에서 합성 될 수 있기 때문 입니다. [7]
역사
아르기닌은 1886 년 독일 화학자 인 Ernst Schulze 와 그의 조수인 Ernst Steiger에 의해 노란색 루핀 묘목 에서 처음 분리되었습니다 . [8] [9] 그는 질산 아르기닌 결정의 은백색 모양 때문에 "은"을 의미 하는 그리스어 árgyros (ἄργυρος) 에서 이름을지었습니다 . [10] 1897 년, 슐츠 에른스트 Winterstein (1865년부터 1949년까지)은 아르기닌의 구조를 결정 하였다. [11] 에서 슐츠 Winterstein 합성 및 아르기닌 , 오르니 틴 및 시안 아미드 1899, [12] 그러나 서성 아르기닌의 구조에 대한 약간의 의구심 [13] 까지를 Sørensen의의 1910의 합성 [14]
출처
생산
그것은 전통적으로 젤라틴 과 같은 다양한 값싼 단백질 공급원을 가수 분해하여 얻습니다 . [15] 은 발효에 의해 상업적으로 얻어진다. 이러한 방식으로 포도당을 탄소원으로 사용하여 25-35g / 리터를 생산할 수 있습니다. [16]
식이 공급원
아르기닌은 개인의 건강 상태 또는 수명주기에 따라 필요할 수 있으므로 인간과 설치류에서 [17] 조건부 필수 아미노산 입니다. 건강한 성인은 일반적으로 자신의 신체 요구 사항에 맞는 충분한 아르기닌을 생성하지만 미성숙하고 빠르게 성장하는 개인은 식단에 추가 아르기닌이 필요합니다. [18] 추가식이 아르기닌, 화상, 부상 및 패혈증에서 회복하는 동안 예를 들어, 생리적 스트레스 건강한 개인을 위해 필요하다 [18] 또는 아르기닌 생합성의 주요 사이트의 경우 소장 과 신장 , 기능을 감소시켰다. [17]
아르기닌은 우레아 회로 가 없기 때문에 새에게 필수적인 아미노산 입니다. [19] 일부 육식 동물, 예를 들어 고양이, 개 [20] , 흰 족제비의 경우 아르기닌이 필수적입니다. [17] 식사 후에 고효율 단백질 이화 작용 은 요소 순환을 통해 처리되어야하는 많은 양의 암모니아 를 생성 하기 때문입니다. 아르기닌이 충분하지 않으면 암모니아 독성이 치명적일 수 있습니다. [21] 고기는이 상황을 방지하기에 충분한 아르기닌이 포함되어 있기 때문에, 실제로는 문제가되지 않습니다. [21]
아르기닌의 동물 공급원에는 육류, 유제품 및 계란이 포함되며 [22] [23] 식물 공급원에는 곡물, 콩 및 견과류와 같은 모든 유형의 씨앗이 포함됩니다. [23]
생합성
이 아르기닌으로부터 합성된다 시트룰린 에서 아르기닌 및 프롤린 대사 세포질 효소의 순차적 인 작용으로는 합성 argininosuccinate 및 argininosuccinate 리아제 . 합성 되는 아르 기니 노숙시 네이트의 각 분자에 대해 한 분자의 아데노신 트리 포스페이트 (ATP)가 아데노신 모노 포스페이트 (AMP)로 가수 분해되어 2 개의 ATP 당량을 소비 하기 때문에 이는 에너지 적으로 비용이 많이 드는 과정 입니다.
시트룰린은 여러 출처에서 파생 될 수 있습니다.
- 산화 질소 합성 효소 를 통해 아르기닌 자체로부터 신호 전달 목적으로 산화 질소 생성의 부산물
- 발 오르니 틴 의 분해를 통해 프롤린 또는 글루타민 / 글루타메이트
- 발 비대칭 dimethylarginine DDAH 경유
아르기닌, 글루타민 및 프롤린을 연결하는 경로 는 양방향입니다. 따라서 이러한 아미노산의 순 사용 또는 생산은 세포 유형 및 발달 단계에 크게 의존합니다.
전신 기초 아르기닌 합성 장 - 신장 축을 통해 주로 발생합니다 상피 세포 의 소장 주로부터 생산 시트룰린, 글루타민 및 글루타메이트 받는 혈류에서 수행되는, 근위 세뇨관 세포 의 신장 , 순환계에서 시트룰린을 추출하여 아르기닌으로 전환하여 순환계로 되돌립니다. 이것은 손상된 소장 또는 신장 기능이 아르기닌 합성을 감소시켜식이 요구량을 증가시킬 수 있음을 의미합니다.
시트룰린으로부터의 아르기닌 합성은 다른 많은 세포에서도 낮은 수준으로 일어나며, 아르기닌 합성을위한 세포 능력은 유도 성 NOS 생성을 증가시키는 상황에서 현저하게 증가 할 수 있습니다 . 이것은 산화 질소의 NOS 촉매 생산의 부산물 인 시트룰린이 시트룰린 -NO 또는 아르기닌-시트룰린 경로로 알려진 경로에서 아르기닌으로 재순환되도록한다. 이것은 많은 세포 유형에서 NO 합성이 아르기닌뿐만 아니라 시트룰린에 의해 어느 정도 지원 될 수 있다는 사실에 의해 입증됩니다. 그러나이 재활용은 정량적이지 않다. 시트룰린 은 NO 분해의 안정적인 최종 산물 인 질산염 및 아질산염 과 함께 NO 생성 세포에 축적되기 때문 입니다. [24]
함수
아르기닌은 세포 분열 , 상처 치유 , 체내 암모니아 제거, 면역 기능 , [25] 호르몬 방출에 중요한 역할 을합니다. [4] [26] [27] 산화 질소 (NO) 합성을위한 전구체로 [28] 혈압 조절에 중요합니다 . [29] [30]
단백질
아르기닌의 측쇄는 양친 매성입니다 . 왜냐하면 생리 학적 pH에서는 소수성 지방족 탄화수소 사슬 의 끝에 양전하를 띤 구 아니 디늄 그룹 (고 극성)이 포함되어 있기 때문 입니다. 구형 단백질은 소수성 내부와 친수성 표면을 가지고 있기 때문에 [31] 아르기닌은 일반적으로 단백질의 외부에서 발견되며, 여기서 친수성 헤드 그룹은 예를 들어 수소 결합 및 염 다리에 참여하는 것과 같이 극성 환경과 상호 작용할 수 있습니다 . [32] 그 때문에, 자주 두 단백질 사이의 경계면에서 발견된다. [33] 측쇄 지방족 부분은 종종 단백질의 표면 아래에 유지된다. [32]
단백질의 아르기닌 잔기는에, 시트룰린을 형성 PAD 효소에 의해 deiminated 수 번역 후 변형 처리라는 citrullination 정상적인 면역 과정의 일부뿐만 아니라, 유전자 발현의 조절이다 .This 태아 발달에 중요되지만 또한 자가 면역 질환 에서도 중요 합니다. [34] : 275 아르기닌의 또 다른 번역 후 변형은 단백질 메틸 트랜스퍼 라제에 의한 메틸화 를 포함 합니다. [34] : 176
전구 물질
아르기닌은 제 2 전달자 역할을 할 수있는 중요한 신호 전달 분자 인 NO의 즉각적인 전구체이자 혈관 확장을 조절하는 세포 간 전달자이며 감염에 대한 면역계의 반응에도 기능을합니다.
아르기닌은 또한 요소 , 오르니 틴 및 아그 마틴 의 전구체입니다 . 크레아틴 합성에 필요합니다 . 또한 폴리아민 의 합성에도 사용될 수 있습니다 (주로 오르니 틴을 통해 그리고 아그 마틴, 시트룰린 및 글루타메이트를 통해 더 적게). 가까운 친척 인 비대칭 디메틸 아르기닌 (ADMA) 의 존재 는 산화 질소 반응을 억제합니다. 따라서 L- 아르기닌이 건강한 내피 의 징후로 간주되는 것처럼 ADMA는 혈관 질환의 지표로 간주됩니다 .
구조
아르기닌 의 아미노산 측쇄 는 3- 탄소 지방족 직쇄 로 구성되며 , 말단은 구 아니 디늄 그룹으로 덮여 있으며, 그 말단 은 p K a 가 12.48이며 따라서 생리 학적 pH에서 항상 양성자 화되고 양전하를 띠고 있습니다. . 이중 결합과 질소 고독 쌍 사이 의 접합으로 인해 양전하가 비편 재화되어 여러 수소 결합을 형성 할 수 있습니다.
연구
성장 호르몬
정맥 내 투여 아르기닌은 성장 호르몬 자극 시험에 사용된다 [35] 이 분비 자극 때문에 성장 호르몬 . [36] 임상 시험의 검토는 경구 아르기닌 증가 성장 호르몬 종결되지만 정상적으로 운동과 관련된 성장 호르몬 분비를 감소시킨다. [37] 그러나, 최근의 시험은 경구 아르기닌의 혈장 수준 증가하지만보고 L를 그 성장 호르몬의 증가를 유발하지 않았다 아르기닌. [38]
헤르페스-심플 렉스 바이러스 (감기 염증)
1964 년부터 인간 세포에서 단순 헤르페스 바이러스 의 아미노산 요구 사항에 대한 연구는 "... 아르기닌 또는 히스티딘 의 부족 , 그리고 아마도 라이신 의 존재 가 바이러스 합성을 현저하게 방해 할 것"이라고 밝혔지만 "준비된 설명은 없다"고 결론지었습니다. 이러한 관찰에 사용할 수 있습니다. " [39]
더 많은 의학적 증거는 "더 많은 아르기닌을 흡수하면 신체의 아르기닌과 라이신이라는 또 다른 아미노산의 균형을 방해하여 간접적으로 구순 포진을 유발할 수 있습니다." [40] [41]
추가 리뷰에서는 " 음순 포진에 대한 라이신의 효능 이 치료보다 예방에 더 많이있을 수있다 "고 결론지었습니다 . 그리고 "발생의 심각성 또는 기간을 줄이기위한 라이신의 사용"은 지원되지 않으며 추가 연구가 필요합니다. [42] 2017 년 연구에 따르면 "임상 인들은 단순 포진 궤양 예방에 라이신 보충제의 이론적 역할이 있다고 환자들에게 조언하는 것을 고려할 수 있지만 연구 증거가이를 뒷받침하기에 불충분합니다. 심혈관 또는 담낭 질환 환자는주의해야하며 이론적 위험에 대해 경고했습니다. " [43]
고혈압
메타 분석에 따르면 L- 아르기닌은 수축기 혈압의 경우 5.4mmHg, 이완기 혈압의 경우 2.7mmHg의 합산 추정치로 혈압을 감소시키는 것으로 나타났습니다 . [44]
보충 l- 아르기닌은 자간전증의 일부로 고혈압 여성을 포함하여 임신성 고혈압 여성의 이완기 혈압을 낮추고 임신 기간을 연장 합니다. 수축기 혈압을 낮추거나 출생시 체중을 개선하지 않았습니다 . [45]
정신 분열증
액체 크로마토 그래피와 액체 크로마토 그래피 / 질량 분광 분석은 모두 사망 한 정신 분열증 의 뇌 조직이 변경된 아르기닌 대사를 나타낸다 는 것을 발견했습니다 . 분석은 또한 γ- 아미노 부티르산 (GABA)의 수준이 현저하게 감소했지만 정신 분열증 환자에서 아그 마틴 농도와 글루타메이트 / GABA 비율이 증가 함을 확인했습니다 . 회귀 분석은 아르 기나 제 활성과 질병 발병 연령 사이, L- 오르니 틴 수준과 질병 기간 사이에 양의 상관 관계를 나타 냈습니다. 더욱이, 클러스터 분석은 L- 아르기닌과 그 주요 대사 산물 인 L- 시트룰린, L- 오르니 틴 및 아그 마틴이 정신 분열증 그룹에서 변경된 별개의 그룹을 형성했음을 밝혔다. 그럼에도 불구하고, 정신 분열증의 생물학적 근거는 아직 잘 알려져 있지 않으며, 도파민 기능 항진, 글루타메이트 기능 저하, GABA 성 결핍, 콜린성 시스템 기능 장애, 스트레스 취약성 및 신경 발달 장애와 같은 여러 요인이 다음의 원인 및 / 또는 병리 생리학과 관련이 있습니다. 질병. [46]
또한보십시오
- 아르기닌 글루타메이트
- AAKG
- 카나 바닌 과 카 날린 은 아르기닌과 오르니 틴의 독성 유사체 입니다.
안전
L- 아르기닌은 하루에 최대 20g을 섭취하면 안전한 것으로 (GRAS- 상태) 인정됩니다. [47]
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외부 링크
- NIST 화학 웹북
- 아르기닌에 대한 Mayo Clinic 토론.
- 아르기닌에 대한 국립 보건원 토론.